基于世界衛生組織在全球范圍內進行的多重耐藥結核菌（MDR-TB）感染的總體評估結果，多重耐藥結核菌正在全球迅速蔓延，而中國是多重耐藥結核菌感染的高發國家，抗結核新藥的研發十分緊迫。核苷代謝途徑是結核桿菌能量代謝的重要來源，其中關鍵的酶則被認為是新藥研發的重要靶標。本研究成功解析了嘌呤補救合成代謝途徑中的甘氨酰胺-核糖核酸酶-甲酰化酶T (glycinamide-RNasetransformylase T, PurT)的晶體結構（2.79 Å分辨率）。研究發現，與霍氏熱球菌PurT（phBCCPPurT）相比，MtbPurT呈現出更加“開放”構象，有助于輔助因子的進出。此外，MtbPurT活性位點與大腸桿菌PurT（EcPurT）中ATP結合位點表現出較高的結構相似性，但其GAR底物結合位點具有顯著差異。特別是MtbPurT中的383-389環更短，與底物GAR的磷酸基團相距5.7Å。不同的GAR結合模式導致MtbPurT的構象發生較大變化，為抗結核桿菌藥物的開發提供潛在的機會。